Glikogen adalah makromolekul (jisim molekul kira-kira 400 juta dalton) α-glukosa di mana terdapat terutamanya ikatan glikosidik α-1,4 dan konsekuensi dalam nisbah 1:10, kerana ikatan glikosidik α-1,6.
Glikogen merupakan bahan simpanan dan terus terdegradasi dan disusun semula; dalam jisim sel seluruh badan, terdapat kira-kira 100 g glikogen: kebanyakannya berada di hati di mana ia bergerak dan oleh itu boleh digunakan sebagai simpanan organ lain (glikogen pada otot tidak bergerak).
Enzim yang menjadi pemangkin degradasi dan sintesis glikogen semuanya ada di sitoplasma, oleh itu diperlukan sistem pengaturan yang menjadikan satu jalan tidak aktif ketika yang lain aktif: jika ada glukosa yang tersedia, yang terakhir diubah menjadi glikogen (anabolisme) yang cadangan, sebaliknya, jika c "diperlukan untuk glukosa, maka glikogen menurun (katabolisme).
Enzim yang terutama terlibat dalam pemecahan glikogen adalah glikogen fosforilase; enzim ini mampu membelah ikatan α-1,4 glikosidik menggunakan ortofosfat anorganik sebagai agen litik: pembelahan berlaku dengan cara fosforolitik dan glukosa 1-fosfat diperolehi.
Pada lima atau enam unit dari titik bercabang, enzim glikogen fosforilase tidak lagi dapat bertindak oleh itu ia melepaskan dari glikogen dan digantikan oleh enzim penghina yang merupakan transferase: di laman pemangkin enzim ini c "adalah" histidin yang memungkinkan pemindahan tiga unit sakarida ke rantai glikosidik terdekat (histidin menyerang karbon pertama molekul glukosa). Enzim yang baru disebutkan adalah glikosiltransferase; pada akhir tindakan enzim ini, hanya satu unit glukosa yang tinggal di rantai sisi dengan karbon pertama terikat pada karbon keenam glukosa di rantai utama. Unit glukosa terakhir di rantai sisi dilepaskan oleh tindakan "enzim α-1,6 glikosidase (enzim ini merupakan bahagian kedua dari enzim penghinaan); memandangkan cabang-cabang dalam glikogen berada dalam nisbah 1:10, dari degradasi makromolekul lengkap, kita memperoleh sekitar 90% glukosa 1-fosfat dan sekitar 10% glukosa.
Tindakan enzim yang disebutkan di atas memungkinkan penghapusan rantai sampingan dari molekul glikogen; aktiviti enzim ini dapat diulang sehingga degradasi rantai sepenuhnya berlaku.
Mari pertimbangkan hepatosit; glukosa (berasimilasi melalui diet), ketika memasuki sel diubah menjadi glukosa 6-fosfat dan dengan itu diaktifkan. Glukosa 6-fosfat, dengan tindakan fosfoglucomutase, diubah menjadi glukosa 1-fosfat: yang terakhir adalah pendahuluan biosintesis langsung; dalam biosintesis digunakan bentuk gula yang diwakili oleh gula yang dihubungkan dengan difosfat: biasanya uridyldiphosphate (UDP). Glukosa 1-fosfat adalah kemudian diubah menjadi UDP-glukosa, metabolit ini di bawah tindakan sintase glikogen yang mampu mengikat UDP-glukosa ke hujung yang tidak mengurangkan glikogen yang tumbuh: glikogen memanjang dari unit glukosidik dan UDP diperolehi.UDP ditukar oleh enzim difosfokinase nukleosida menjadi UTP yang kembali ke peredaran.
Kemerosotan glikogen berlaku dengan tindakan glikogen fosforilase yang membebaskan molekul glukosa dan mengubahnya menjadi glukosa 1-fosfat. Selepas itu, phosphoglucomutase menukar glukosa 1-fosfat menjadi glukosa 6-fosfat.
Glikogen disintesis, di atas semua, di hati dan otot: dalam organisma terdapat 1-1,2 hektar glikogen yang diedarkan ke seluruh jisim otot.
Glikogen miosit mewakili cadangan tenaga hanya untuk sel ini sedangkan glikogen yang terkandung di dalam hati juga merupakan cadangan untuk tisu lain, iaitu, ia dapat dihantar, sebagai glukosa, ke sel lain.
Glukosa 6-fosfat yang diperoleh dalam otot akibat degradasi glikogen kemudian dihantar, sekiranya memerlukan tenaga, ke glikolisis; di hati, glukosa 6-fosfat diubah menjadi glukosa dengan tindakan glukosa 6-fosfat fosfatase (ciri enzim hepatosit) dan dihantar ke aliran darah.
Glycogen synthase dan glycogen phosphorylase kedua-duanya berfungsi pada unit glikogen yang tidak mengurangkan, jadi mesti ada isyarat hormon yang memerintahkan pengaktifan satu laluan dan penyekat yang lain (atau sebaliknya).
Di makmal adalah mungkin untuk memanjangkan rantai glikogen dengan memanfaatkan glikogen fosforilase dan menggunakan glukosa 1-fosfat dalam kepekatan yang sangat tinggi.
Dalam sel, glikogen fosforilase hanya mengkatalisis reaksi degradasi kerana kepekatan metabolit sedemikian rupa sehingga dapat mengubah keseimbangan tindak balas berikut ke kanan (iaitu ke arah penurunan glikogen):
Mari kita lihat mekanisme tindakan glikogen fosforilase: oksigen asetal (yang bertindak sebagai jambatan antara unit glukosa) mengikat hidrogen fosforil: perantara tindak balas terbentuk diberikan oleh karbokasi (pada glukosa yang semuanya " hujung kaki) yang fosforil (Pi) mengikat dengan sangat cepat.
Glycogen phosphorylase memerlukan kofaktor yang merupakan pyridoxal fosfat (molekul ini juga merupakan kofaktor untuk transaminase): ia mempunyai fosforil yang diprotonasikan sebahagian (pyridoxal fosfat dikelilingi oleh persekitaran hidrofobik yang membenarkan kehadiran proton yang terikat padanya). Fosforil (Pi) mampu memindahkan proton ke glikogen kerana fosforil ini kemudian memperoleh proton dari fosforil sebahagian dari fosfat piridoksal. Kebarangkalian bahawa, pada pH fisiologi, fosforil kehilangan protonnya dan tetap benar-benar deprotonasi adalah sangat rendah.
Sekarang mari kita lihat bagaimana fosfoglucomutase berfungsi.Enzim ini menunjukkan, di tempat pemangkin, sisa serin yang terfosforilasi; serin menghasilkan fosforil kepada glukosa 1-fosfat (di kedudukan keenam): glukosa 1,6-bifosfat terbentuk dalam waktu yang singkat, kemudian serin direfosforilasi mengambil fosforil pada kedudukan pertama. Phosphogluco mutase dapat berfungsi di kedua arah, iaitu menukar glukosa 1-fosfat menjadi glukosa 6-fosfat atau sebaliknya; jika glukosa 6-fosfat dihasilkan, ia dapat dihantar secara langsung ke glikolisis, pada otot, atau diubah menjadi glukosa di hati.
Enzim uridil phosphogluco transferase (atau UDP glukosa pirofosforilase) memangkinkan reaksi pemindahan glukosa 1-fosfat ke UTP dengan melekat pada fosforil a.
Enzim yang baru dijelaskan adalah pirofosforilase: nama ini disebabkan oleh kenyataan bahawa reaksi yang berlawanan dengan yang baru dijelaskan adalah pirofosforilasi.
Glukosa UDP, yang diperoleh seperti yang dijelaskan, dapat memanjangkan rantai glikogen, oleh unit monosakarida.
Adalah mungkin untuk membuat reaksi berkembang ke arah pembentukan glukosa UDP dengan menghilangkan produk yang merupakan pirofosfat; enzim pirofosfatase menukar pirofosfat menjadi dua molekul ortofosfat (hidrolisis anhidrida) dan dengan demikian, kepekatan pirofosfat tetap rendah sehingga menjadikan proses pembentukan glukosa UDP termodinamik disukai.
Seperti disebutkan, glukosa UDP, berkat tindakan sintase glikogen, dapat memanjangkan rantai glikogen.
Konsekuensi (dalam nisbah 1:10) disebabkan oleh fakta bahawa, apabila rantai glikogen terdiri dari 20-25 unit, enzim percabangan (yang mempunyai "histidin di laman pemangkinnya) campur tangan, mampu memindahkan serangkaian 7 -8 unit glikosidik lebih jauh ke hilir 5-6 unit: dengan itu percabangan baru dihasilkan.
Atas sebab-sebab asal saraf atau jika tenaga diperlukan kerana latihan fizikal, adrenalin dikeluarkan dari kelenjar adrenal.
Sel sasaran adrenalin (dan noradrenalin) adalah sel hati, otot dan tisu adiposa (yang terakhir terdapat penurunan trigliserida dan peredaran asid lemak: akibatnya, glukosa dihasilkan dalam mitokondria 6-fosfat, menjadi dihantar ke glikolisis, sementara dalam adiposit, glukosa 6-fosfat diubah menjadi glukosa dengan tindakan enzim glukosa 6-fosfat fosfatase dan dieksport ke tisu).
Mari kita lihat, sekarang kaedah tindakan adrenalin. Adrenalin mengikat reseptor yang diletakkan pada membran sel (myosit dan hepatosit) dan ini menentukan terjemahan isyarat dari luar ke dalam sel. Protein kinase diaktifkan yang bertindak serentak pada sistem yang mengatur sintesis dan penurunan glikogen:
Sintase glikogen wujud dalam dua bentuk: bentuk deposforilasi (aktif) dan bentuk fosforilasi (tidak aktif); protein kinase phosphorylates glycogen synthase dan menyekat tindakannya.
Glikogen fosforilasi boleh wujud dalam dua bentuk: bentuk aktif di mana serin terfosforilasi hadir dan bentuk tidak aktif di mana serin terdefosforilasi. Glikogen fosforilasi dapat diaktifkan oleh enzim glikogen fosforilase kinase. Glycogen phosphorylase kinase aktif jika difosforilasi dan tidak aktif jika terdefosforilasi; protein kinase mempunyai substrat glikogen fosforilase kinase, iaitu, ia dapat mengfosforilasi (dan, oleh itu, mengaktifkan) yang terakhir yang, seterusnya, mengaktifkan glikogen fosforilase.
Setelah isyarat adrenalin berakhir, kesannya terhadap sel juga mesti berakhir: enzim fosfatase kemudian campur tangan pada spesies protein.
.jpg)
